Metodologia computacional para análise de interação de proteínas

A cristalografia de raios X e a ressonância magnética nuclear são duas das técnicas recomendadas e utilizadas para caracterização de estruturas e complexos proteicos em estudos. Entretanto, uma parcela significativa das proteínas não é passível de ser analisada por tais métodos. Atualmente, existe uma limitação de metodologias que permitam a análise de interação proteína-proteína em larga escala. O mapeamento da região de interação do epítopo, ou seja, a área da molécula do antígeno que se liga aos receptores celulares e aos anticorpos, é uma tarefa desafiadora e o desenvolvimento de medicamentos depende desse mapeamento.

A tecnologia propõe um método que, quando aplicado a misturas proteicas e posterior análise pela técnica de espectrometria de massas, permite a caracterização de complexos proteicos, mapeamento de epítopos e de interação proteína-proteína em larga escala. As identificações das interações são realizadas utilizando um software desenvolvido pela equipe. Dessa forma, a solução funciona como uma alternativa aos métodos convencionais de análise de biologia estrutural.